1)酶制剂的提取之-细胞破碎

化学法：用盐、碱、表面活性剂、EDTA、丙酮和等可使细胞破碎、颗粒体结构解体，从而把酶释放出来。例如常将胰脏用数倍量丙酮处理2～3次，制成丙酮粉供多种酶的提取用；用胆酸盐处理膜结构上的脂蛋白和“结酶”，使两者形成复合物，并带上静电荷，由于电荷之间的排斥作用，使膜破裂，达到溶解。

酶解法：用组织自溶或用溶菌酶、脱氧核糖核酸酶、磷脂酶等降解细胞膜结构，然后再进行提取。但应知道组织自溶法对某些酶的提取是不利的，如胰蛋白是以酶原形式纯化后再激活成胰蛋白酶的，若用自溶法提取，酶原已转成酶，纯化就很困难。而用纯的工具酶降解法是无此缺点，但成本较高。

2)酶的提取之-酶液的浓缩

用葡聚糖凝胶（分子筛）浓缩：取相当于酶液量1/5的干葡聚糖凝胶G15或G25，分次加入酶液中，搅拌30min，使凝胶吸水膨胀，进行吸滤。经重复数次操作即可在短时间内把酶液浓缩至所需的体积。也可将酶液装于透析袋内，埋入干凝胶中，袋内酶液也可得到浓缩。

用超滤法浓缩：超滤技术在其可筛分范围内分离酶分子时不发生“相态”变化，可以避免酶蛋白变性，且分离度快，所以愈来愈被广泛采用。各种不同孔径的超滤膜，适用于实验室规模及一定工业规模的酶液浓缩。如国产二纤维素制成10～200埃孔径的超滤膜，用于实验室规模固氮酶液的脱盐和浓缩，效果良好。

3>酶的提取之杂质的去除

酶提取液中常含有杂蛋白、多糖、脂类及核酸等杂质，可用下述方法去除：

调PH和加热法：利用蛋白质对酸、碱和热变性方面性质的差异，可去除非活性杂蛋白。如制备脂肪酶时，在pH3、4时以400C温度加热150 min，淀粉酶活力可丧失90%而被除去，而脂肪酶活力仍保持80％以上。

蛋白质表面变性法：蛋白质表面变性后其性质有所不同，借以去除杂蛋白。如制备酶时，加入和进行振荡可以将杂蛋白变性而去除。。

加保护剂热变性法：酶与底物或竞争性抑制剂结合后，其稳定性常显著增加。所以常用它们为保护剂，再用一些剧烈手段破坏杂蛋白，如用D-为D-氨基酸氧化酶的保护剂，经加热除去杂蛋白，使该酶得到很好的提纯。

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